Основная статья: Инновации в медицине
2020: Ученые ДВФУ смоделировали поведение WW-домена белка FBP28
Ученые Дальневосточного федерального университета (ДВФУ) смоделировали поведение WW-домена белка FBP28 и приблизились к пониманию механизма работы белков, сбои в котором провоцируют различные заболевания, в том числе нейродегенеративные и онкологию. В исследовании физики применили теорию солитонов, которую обычно используют для моделирования нелинейных явлений — от структуры элементарных частиц до цунами. Об этом 14 июля 2020 года сообщили в ДВФУ.
Солитоны или нелинейные волны, в отличие от обычных волн, сохраняют свою форму при распространении, что, например, обуславливает разрушительную силу цунами. Физики ДВФУ предположили, что стабильность трехмерных белковых молекул имеет такую же природу, а значит их структура может быть описана через набор солитонов.
Вместе с коллегами из Корнельского и Стокгольмского университетов они изучили домен WW белка FBP28, чтобы разобраться, почему этот домен работает правильно или неправильно.Метавселенная ВДНХ 
Исследователи выяснили, каким образом замена отдельных аминокислот приводит к перестройке всей структуры белка, и, самое главное, последствия изменения конкретных аминокислот в определенных местах молекулярных цепочек. Например, если WW-домен обладает неправильной структурой или вовсе не сфомирован, это может привести к неконтролируемому росту органов, мегалии.
 | «Одна из наших фундаментальных задач состоит в том, чтобы понять, какие именно мутации приводят к неправильному сворачиванию белков и какие целенаправленные изменения в белке можно провести, чтобы исправить эти ошибки. Ответив на эти вопросы, мы сможем лечить не только нейродегенеративные заболевания, но и диабет второго типа, онкологию и врожденные болезни, связанные с повреждениями на генетическом уровне», отметил Александр Молочков, заведующий лабораторией физики живой материи Школы биомедицины ДВФУ |  |
Сложность в том, что нет очевидной связи между сменой отдельных аминокислот и всей мутацией белка, исход которой предсказать сложно. Приходится просчитывать изменения белка на суперкомпьютерах, используя молекулярную динамику. Подход не работает, если в белке больше пары десятков аминокислот, потому что на такие расчеты не хватает никаких вычислительных мощностей. Выходом стало моделирование белка с применением, казалось бы, чуждой для структурной биологии и медицины теории солитонов.
Используя теорию солитонов, в ДВФУ надеются создать методы предсказательного моделирования поведения белков, что, по мнению исследователей, повлияет на фармакологию и поможет больше узнать о работе многих клеточных механизмов и вирусов.
Ученые также хотят изучить методы искусственно контролируемого фолдинга и анфолдинга белков (свертываемости/несвертываемости молекулярных цепочек белковых молекул), применяя которые в будущем можно будет заставить группу белков уничтожать вирус, сворачиваясь определенным образом. Это один из примеров борьбы с оболочечными вирусами, к которым относятся и Эбола, и СПИД, и SARS-CoV-2, вызвавший пандемию COVID-19.
Знания в области фолдинга/анфолдинга белков можно будет применять для запуска управляемых мутаций в человеческом организме, чтобы излечить врожденные заболевания, причиной которых становится неправильная работа одного из белков, что всегда связано с изменениями в ДНК.
Ошибки в молекулярных цепочках белковых молекул становятся причиной различных заболеваний, в том числе онкологии и нейродегенеративных болезней — Альцгеймера, Паркинсона, Хантингтона, болезни Крейцфелта-Якоба или синдрома инфекционного слабоумия, когда белки вызывают деменцию, стойкое снижение познавательной деятельности с утратой ранее приобретённых навыков.
